Cobucci-Ponzano B.
23
Coauthors
3
Documentos
Volumen de publicaciones por año
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Año de publicación | Num. Publicaciones |
---|---|
2004 | 1 |
2006 | 1 |
2007 | 1 |
Publicaciones por áreas de conocimiento
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Área de conocimiento | Num. Publicaciones |
---|---|
Bioquímica | 5 |
Publicaciones por áreas temáticas
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Área temática | Num. Publicaciones |
---|---|
Bioquímica | 2 |
Química analítica | 1 |
Microorganismos, hongos y algas | 1 |
Química inorgánica | 1 |
Principales fuentes de datos
Origen | Num. Publicaciones |
---|---|
Scopus | 3 |
Google Scholar | 3 |
RRAAE | 0 |
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Coautores destacados por número de publicaciones
Coautor | Num. Publicaciones |
---|---|
Scirè A. | 3 |
Alessio Ausili | 3 |
Moracci M. | 3 |
Rossi M. | 3 |
Tanfani F. | 3 |
Di Lauro B. | 3 |
D'Avino R. | 2 |
Bertoli E. | 2 |
Perugino G. | 1 |
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Publicaciones del autor
Two-dimensional IR correlation spectroscopy of mutants of the β-glycosidase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus identifies the mechanism of quaternary structure stabilization and unravels the sequence of thermal unfolding events
ArticleAbstract: β-Glycosidase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus is a homotetramer with a hPalabras claves:Protein structure, Quaternary structure, Sulfolobus solfataricus, Thermal stability, Two-dimensional infrared spectroscopy, β-glycosidaseAutores:Alessio Ausili, Bertoli E., Cobucci-Ponzano B., Di Lauro B., Moracci M., Rossi M., Scirè A., Tanfani F.Fuentes:googlescopusStructural basis of the destabilization produced by an amino-terminal tag in the β-glycosidase from the hyperthermophilic archeon Sulfolobus solfataricus
ArticleAbstract: We have previously shown that the major ion-pairs network of the tetrameric β-glycosidase from the hPalabras claves:Archaea, Glycoside hydrolase, Infrared spectroscopy, Quaternary structure, Thermal stabilityAutores:Alessio Ausili, Cobucci-Ponzano B., D'Avino R., Di Lauro B., Moracci M., Rossi M., Scirè A., Tanfani F.Fuentes:googlescopusA comparative infrared spectroscopic study of glycoside hydrolases from extremophilic archaea revealed different molecular mechanisms of adaptation to high temperatures
ArticleAbstract: The identification of the determinants of protein thermal stabilization is often pursued by comparinPalabras claves:Infrared, Protein structure, Pyrococcus furiosus, Sulfolobus solfataricus, Thermosphaera aggregans, β-glycosidaseAutores:Alessio Ausili, Bertoli E., Cobucci-Ponzano B., D'Avino R., Di Lauro B., Moracci M., Perugino G., Rossi M., Scirè A., Tanfani F.Fuentes:googlescopus