Dattelbaum J.
17
Coauthors
3
Documentos
Volumen de publicaciones por año
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| Año de publicación | Num. Publicaciones |
|---|---|
| 2013 | 2 |
| 2017 | 1 |
Publicaciones por áreas de conocimiento
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| Área de conocimiento | Num. Publicaciones |
|---|---|
| Bioquímica | 4 |
| Proteína | 1 |
| Biotecnología | 1 |
Publicaciones por áreas temáticas
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| Área temática | Num. Publicaciones |
|---|---|
| Microorganismos, hongos y algas | 3 |
| Bioquímica | 1 |
| Ingeniería química | 1 |
Principales fuentes de datos
| Origen | Num. Publicaciones |
|---|---|
| Scopus | 3 |
| Google Scholar | 3 |
| RRAAE | 0 |
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Coautores destacados por número de publicaciones
| Coautor | Num. Publicaciones |
|---|---|
| Alessio Ausili | 3 |
| D’auria S. | 3 |
| Staiano M. | 2 |
| Schiraldi A. | 1 |
| Fessas D. | 1 |
| Pennacchio A. | 1 |
| Donaldson T. | 1 |
| Billones H. | 1 |
| Deacon L. | 1 |
| Iozzino L. | 1 |
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Top Keywords
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Publicaciones del autor
Periplasmic binding proteins in thermophiles: Characterization and potential application of an arginine-binding protein from Thermotoga maritima: A brief thermo-story
ReviewAbstract: Arginine-binding protein from the extremophile Thermotoga maritima is a 27.7 kDa protein possessingPalabras claves:ABC transporters, arginine, Periplasmic binding proteins, Structural stability, UnfoldingAutores:Alessio Ausili, Capo A., Dattelbaum J., D’auria S., Staiano M., Varriale A.Fuentes:googlescopusAmino acid transport in thermophiles: Characterization of an arginine-binding protein from Thermotoga maritima. 3. Conformational dynamics and stability
ArticleAbstract: Arginine-binding protein from Thermotoga maritima (TmArgBP) is a 27.7 kDa protein possessing the typPalabras claves:arginine, extremophiles, Fluorescence, Phosphorescence, Thermodynamics, UnfoldingAutores:Alessio Ausili, Dattelbaum J., D’auria S., Fessas D., Pennacchio A., Schiraldi A., Staiano M.Fuentes:googlescopusEngineering a switch-based biosensor for arginine using a Thermotoga maritima periplasmic binding protein
ArticleAbstract: The Thermotoga maritima arginine-binding protein (TmArgBP) has been modified to create a reagentlessPalabras claves:Fluorescence, Hyperthermophilic bacteria, Periplasmic binding protein, Photo-induced electron transfer, Switch-based biosensorAutores:Alessio Ausili, Billones H., Dattelbaum J., Deacon L., Donaldson T., D’auria S., Iozzino L.Fuentes:googlescopus