Evaluación de un conjunto de cumarinas candidatas a inhibidoras de enzimas fosfolipasas A2 (EC 3.1.1.4) de venenos totales de serpientes

Abstract:

Las fosfolipasas A2 (PLA2) hidrolizan fosfolípidos de membrana, liberando ácidos grasos de cadena larga, pero principalmente, ácido araquidónico (ARA), un precursor de formación de las prostaglandinas (PG) y leucotrienos (LT) (eicosanoides proinflamatorios). Un posible e interesante tratamiento antiinflamatorio podría estar asociado al desarrollo de fármacos antiinflamatorios eficaces en inhibir selectivamente las PLA2, lo que evitaría la liberación de ARA y, por consecuencia, formación de PG y LT. Objetivo: Evaluar, “in vitro”, la actividad de un conjunto de cumarinas potencialmente inhibidoras de fosfolipasas A2 secretadas en los venenos de serpientes (sPLA2) y, a partir de estas evaluaciones, analizar la estructura química de esas moléculas para entender su actividad enzimática anti PLA2. Metodología: Se llevó a cabo una búsqueda bibliográfica de compuestos que han reportado actividad inhibitoria frente a enzimas sPLA2 ya sea a nivel experimental y/o teórico. Diez derivados cumarínicos sintetizados por el grupo de síntesis orgánica, liderado por el Prof. Dr. Eugenio Uriarte Villares y sus colaboradores, de la Universidad de Santiago de Compostela (USC), fueron evaluados en su actividad anti fosfolipídica. La actividad anti fosfolipídica de venenos ofídicos se evaluó por el método del ácido N-octanoil benzoico (NOBA). Resultados: Las estructuras del conjunto de cumarinas evaluados en este estudio se mostraron eficientes en la inhibición de las actividades fosfolipídicas de sPLA2 en los venenos totales de varias especies de serpientes

Año de publicación:

2022

Keywords:

• BIOQUÍMICA
• ANTICOAGULANTES
• Análisis químico
• COMPUESTOS QUÍMICOS
• Veneno de serpiente

Fuente:

rraae