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Extraction purification and characterization of trypsin inhibitors from Andean seeds

Abstract:

El presente trabajo determinó las mejores condiciones para inmovilizar covalentemente tripsina en una matriz de sepharosa, con el fin de aplicarla en la purificación de inhibidores de la misma proteasa. Los mayores valores de retención de actividad funcional y de actividad enzimática inmovilizada se obtuvieron en una matriz de Sepharosa 6B-CL a temperatura ambiente, a un pH de 10, 5, con una carga enzimática de 25 mg/mL de matriz, en un tiempo mínimo de inmovilización de 12 h, para alcanzar un preparado inmovilizado estable. Posteriormente, se seleccionaron los inhibidores de tripsina más activos a través de la comparación de extractos provenientes de semillas de amaranto (Amaranthus caudatus L.), arveja (Pisum sativum), lupino o “chocho”(Lupinus mutabilis), fréjol (Phaseolus vulgaris) y sangorache (Amaranthus hybridus L.) que fueron purificados parcialmente mediante ultrafiltración centrífuga …